Polypeptide contre protéine - Quelle est la différence?

Auteur: John Stephens
Date De Création: 24 Janvier 2021
Date De Mise À Jour: 10 Peut 2024
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Polypeptide contre protéine - Quelle est la différence? - Questions Différentes
Polypeptide contre protéine - Quelle est la différence? - Questions Différentes

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La principale différence entre le polypeptide et la protéine est que le Le polypeptide est une chaîne courte naturelle ou fabriquée artificiellement de monomères d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques (amide). et La protéine est une molécule biologique constituée de chaînes de résidus d’acides aminés.


  • Polypeptide

    Les peptides (de Gr .: πεπτός, peptós "digérés"; dérivés de πέσσειν, péssein "digérer") sont de courtes chaînes de monomères d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques (amide). Les liaisons chimiques covalentes sont formées lorsque le groupe carboxyle d'un acide aminé réagit avec le groupe amino d'un autre. Les peptides les plus courts sont des dipeptides, constitués de 2 acides aminés reliés par une simple liaison peptidique, suivis de tripeptides, de tétrapeptides, etc. Un polypeptide est une longue chaîne peptidique continue et non ramifiée. Par conséquent, les peptides appartiennent aux grandes classes chimiques des oligomères et des polymères biologiques, aux côtés des acides nucléiques, des oligosaccharides et des polysaccharides, etc. Les peptides se distinguent des protéines en fonction de leur taille et peuvent être compris comme contenant environ 50 ou moins acides aminés. Les protéines consistent en un ou plusieurs polypeptides agencés de manière biologiquement fonctionnelle, souvent liés à des ligands tels que des coenzymes et des cofacteurs, ou à une autre protéine ou autre macromolécule (ADN, ARN, etc.), ou à des complexes macromoléculaires. Enfin, si les aspects des techniques de laboratoire appliquées aux peptides, comparés aux polypeptides et aux protéines, diffèrent (par exemple, les spécificités de l’électrophorèse, de la chromatographie, etc.), les limites de taille qui distinguent les peptides des polypeptides et des protéines ne sont pas absolues: les peptides longs tels que les peptides bêta ont été appelées protéines, et des protéines plus petites comme l'insuline ont été considérées comme des peptides. Les acides aminés incorporés dans des peptides sont appelés "résidus" en raison de la libération d'un ion hydrogène par l'extrémité amine ou d'un ion hydroxyle (OH ") par l'extrémité carboxyle (COOH), ou les deux, sous forme de molécule d'eau. libéré lors de la formation de chaque liaison amide. Tous les peptides à l'exception des peptides cycliques ont un résidu N-terminal et C-terminal à l'extrémité du peptide (comme indiqué pour le tétrapeptide dans l'image).


  • Protéine

    Les protéines () sont de grosses biomolécules, ou macromolécules, constituées d’une ou plusieurs longues chaînes de résidus d’acides aminés. Les protéines remplissent une vaste gamme de fonctions au sein des organismes, notamment la catalyse des réactions métaboliques, la réplication de l'ADN, la réponse aux stimuli et le transport de molécules d'un endroit à un autre. Les protéines diffèrent les unes des autres principalement par leur séquence d'acides aminés, dictée par la séquence nucléotidique de leurs gènes, ce qui entraîne généralement le repliement d'une protéine dans une structure tridimensionnelle spécifique qui en détermine l'activité. Une chaîne linéaire de résidus d'acides aminés est appelée un polypeptide. Une protéine contient au moins un long polypeptide. Les polypeptides courts, contenant moins de 20 à 30 résidus, sont rarement considérés comme des protéines et sont communément appelés peptides, ou parfois oligopeptides. Les résidus d'aminoacides individuels sont liés ensemble par des liaisons peptidiques et des résidus d'aminoacides adjacents. La séquence de résidus d'acides aminés dans une protéine est définie par la séquence d'un gène, qui est codé dans le code génétique. En général, le code génétique spécifie 20 acides aminés standard; Cependant, dans certains organismes, le code génétique peut inclure la sélénocystéine et, dans certains archées, la pyrrolysine. Peu de temps après ou même pendant la synthèse, les résidus dans une protéine sont souvent modifiés chimiquement par modification post-traductionnelle, ce qui modifie les propriétés physiques et chimiques, le repliement, la stabilité, l'activité et, finalement, la fonction des protéines. Parfois, les protéines sont associées à des groupes non peptidiques, que l’on peut appeler des groupes prosthétiques ou cofacteurs. Les protéines peuvent également travailler ensemble pour atteindre une fonction particulière et s'associent souvent pour former des complexes protéiques stables. Une fois formées, les protéines n'existent que pendant un certain temps. Elles sont ensuite dégradées et recyclées par la machinerie cellulaire au cours du processus de renouvellement des protéines. La durée de vie d'une protéine est mesurée en termes de demi-vie et couvre une large plage. Ils peuvent exister pendant quelques minutes ou années avec une durée de vie moyenne de 1 à 2 jours dans des cellules de mammifère. Les protéines anormales ou mal repliées se dégradent plus rapidement en raison de leur ciblage en vue de leur destruction ou de leur instabilité. Comme d'autres macromolécules biologiques telles que les polysaccharides et les acides nucléiques, les protéines sont des éléments essentiels des organismes et participent à pratiquement tous les processus au sein des cellules. De nombreuses protéines sont des enzymes qui catalysent les réactions biochimiques et sont essentielles au métabolisme. Les protéines ont également des fonctions structurelles ou mécaniques, telles que l'actine et la myosine dans le muscle et les protéines dans le cytosquelette, qui forment un système d'échafaudage qui maintient la forme de la cellule. D'autres protéines jouent un rôle important dans la signalisation cellulaire, les réponses immunitaires, l'adhésion cellulaire et le cycle cellulaire. Chez les animaux, les protéines sont nécessaires dans l'alimentation pour fournir les acides aminés essentiels qui ne peuvent pas être synthétisés. La digestion décompose les protéines pour les utiliser dans le métabolisme. Les protéines peuvent être purifiées à partir d'autres composants cellulaires en utilisant diverses techniques telles que l'ultracentrifugation, la précipitation, l'électrophorèse et la chromatographie; L'avènement du génie génétique a rendu possible un certain nombre de méthodes pour faciliter la purification. Les méthodes couramment utilisées pour étudier la structure et la fonction des protéines comprennent l'immunohistochimie, la mutagenèse dirigée sur un site, la cristallographie aux rayons X, la résonance magnétique nucléaire et la spectrométrie de masse.


  • Polypeptide (nom)

    N'importe quel polymère d'acides aminés (identiques ou différents) reliés par des liaisons peptidiques.

  • Polypeptide (nom)

    Tout polymère de ce type qui n'est pas plié dans une structure secondaire d'une protéine.

  • Polypeptide (nom)

    Une petite protéine contenant jusqu'à 100 acides aminés; voir aussi oligopeptide.

  • Protéine (nom)

    N'importe laquelle des nombreuses grandes molécules complexes produites naturellement, composées d'une ou plusieurs longues chaînes d'acides aminés, dans lesquelles les groupes d'acides aminés sont maintenus ensemble par des liaisons peptidiques.

  • Protéine (nom)

    L'une des trois principales catégories d'aliments ou de source d'énergie alimentaire (4 kcal / gramme) abondant dans les aliments d'origine animale, c'est-à-dire la viande et certains légumes, tels que les légumineuses.

  • Protéine (nom)

    En analyse chimique, la quantité totale de matières azotées dans les substances végétales ou animales, obtenue en multipliant l'azote total trouvé par un facteur, généralement 6,25, en supposant que la plupart des protéides contiennent environ 16% d'azote.

  • Protéine (nom)

    tout polymère d'un acide aminé relié par des liaisons peptidiques (amide). La plupart des protéines naturelles ont des acides alpha-aminés en tant que constituants monomériques. Toutes les enzymes classiques sont composées de protéines et contrôlent la plupart des transformations biochimiques effectuées dans les cellules vivantes. Elles peuvent être solubles, telles que la caséine, les albumines et d'autres protéines globulaires, ou insolubles (par exemple, "protéines structurelles"), telles que le collagène ou la kératine. "albumine", un terme plus ancien pour désigner une protéine, est maintenant principalement utilisé pour désigner certaines protéines globulaires solubles spécifiques trouvées dans les œufs ou le sérum sanguin, par ex. La sérum albumine bovine, principale protéine soluble dans le sérum des bovins, est utilisée comme protéine inerte enzymatiquement dans la recherche biochimique.

  • Polypeptide (nom)

    un peptide contenant 10 à plus de 100 acides aminés

  • Protéine (nom)

    un groupe important de composés organiques azotés qui sont des composants essentiels des cellules vivantes; sont constitués de polymères d'acides aminés; essentiel dans l'alimentation des animaux pour la croissance et la réparation des tissus; peut être obtenu à partir de viande et d'œufs, de lait et de légumineuses;

    "un régime riche en protéines"

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