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• Protéoglycanes

  
  

  Les protéoglycanes sont des protéines fortement glycosylées. L'unité protéoglycane de base consiste en une "protéine noyau" avec une ou plusieurs chaînes de glycosaminoglycane (GAG) liées de manière covalente. Le point de fixation est un résidu de sérine (Ser) auquel le glycosaminoglycane est relié par un pont de tétrasaccharide (par exemple le sulfate de chondroïtine-GlcA-Gal-Gal-Xyl-PROTEIN). Le résidu Ser est généralement dans la séquence -Ser-Gly-X-Gly- (où X peut être n'importe quel résidu d'acide aminé mais la proline), bien que toutes les protéines ayant cette séquence ne possèdent pas de glycosaminoglycane attaché. Les chaînes sont de longs polymères linéaires de glucides chargés négativement dans des conditions physiologiques en raison de la présence de groupes sulfate et acide uronique. Les protéoglycanes sont présents dans le tissu conjonctif.

  
  

• Glycoprotéine

  Les glycoprotéines sont des protéines contenant des chaînes d'oligosaccharides (glycanes) liées de manière covalente aux chaînes latérales d'acides aminés. Le glucide est lié à la protéine dans une modification co-traductionnelle ou post-traductionnelle. Ce processus est appelé glycosylation. Les protéines extracellulaires sécrétées sont souvent glycosylées. Dans les protéines qui ont des segments s'étendant extracellulairement, les segments extracellulaires sont également souvent glycosylés. Les glycoprotéines sont également souvent des protéines membranaires intégrales importantes, dans lesquelles elles jouent un rôle dans les interactions entre cellules. Il est important de distinguer la glycosylation du système sécrétoire basée sur le réticulum endoplasmique de la glycosylation cytosolique-nucléaire réversible. Les glycoprotéines du cytosol et du noyau peuvent être modifiées par l'ajout réversible d'un seul résidu de GlcNAc considéré comme étant l'inverse de la phosphorylation. Leurs fonctions sont probablement un mécanisme de régulation supplémentaire contrôlant la signalisation basée sur la phosphorylation. En revanche, la glycosylation sécrétoire classique peut être structurellement essentielle. Par exemple, l'inhibition de la glycosylation liée à l'asparagine, c'est-à-dire liée à N, peut empêcher le repliement correct de la glycoprotéine et l'inhibition totale peut être toxique pour une cellule individuelle. En revanche, une perturbation du traitement des glycanes (élimination enzymatique / addition de résidus glucidiques au glycane), qui se produit à la fois dans le réticulum endoplastique et dans l'appareil de Golgi, est sans danger pour les cellules isolées (comme en témoigne la survie avec des inhibiteurs de glycosides) maladie (troubles congénitaux de la glycosylation) et peuvent être mortels dans les modèles animaux. Il est donc probable que le traitement de précision des glycanes est important pour la fonctionnalité endogène, telle que le trafic cellulaire, mais que cela est probablement dû à son rôle dans les interactions hôte-pathogène. Un exemple célèbre de ce dernier effet est le système de groupes sanguins ABO.

  
  

• Protéoglycanes (nom)

  Pluriel de protéoglycane.

• Glycoprotéine (nom)

  Une protéine avec des glucides liés de manière covalente.

• Glycoprotéine (nom)

  une classe de protéines ayant des groupes glucidiques attachés à la chaîne polypeptidique.

• Glycoprotéine (nom)

  une protéine conjuguée ayant un composant glucidique