Contenu
- Différence principale
- Hémoglobine vs Myoglobine
- Tableau de comparaison
- Qu'est-ce que l'hémoglobine?
- Les types
- Qu'est-ce que la myoglobine?
- Différences Clés
- Conclusion
Différence principale
La principale différence entre l’hémoglobine et la myoglobine est que l’hémoglobine est une protéine de la globine qui transfère l’oxygène à toutes les parties du corps de l’organisme, tandis que la myoglobine est une protéine de la globine qui transfère l’oxygène aux cellules musculaires uniquement.
Hémoglobine vs Myoglobine
La respiration est un processus fondamental de la vie. Presque tous les organismes nécessitent le transport de l'oxygène dans toutes les cellules de son corps pour sa survie. L'hémoglobine et la myoglobine sont deux protéines basiques de la globine chez les organismes vivants qui se lient à l'oxygène et les transfèrent aux cellules. Mais, il existe un certain nombre de différences entre eux. L'hémoglobine transfère l'oxygène des poumons à toutes les parties ou cellules du corps des vertébrés ainsi qu'à certains invertébrés, tandis que la myoglobine transfère l'oxygène aux cellules musculaires uniquement. L'hémoglobine est composée de 4 chaînes polypeptidiques tandis que la myoglobine est composée de la chaîne polypeptidique unique. L'hémoglobine se trouve dans le sang et la myoglobine dans les cellules musculaires.
Tableau de comparaison
| Hémoglobine | Myoglobine |
| L'hémoglobine est une protéine de la globine qui transfère l'oxygène des poumons à toutes les parties du corps. | La myoglobine est une protéine de la globine qui transfère l'oxygène aux cellules musculaires. |
| Structure | |
| Il a une structure tétramère. | Il a une structure monomère. |
| Chaîne | |
| Il est composé de 4 chaînes de deux types différents, à savoir, alpha et bêta, delta, gamma ou epsilon (sur la base du type de différents types d’hémoglobine). | Il est composé de la chaîne polypeptidique unique. |
| Emplacement | |
| Il est situé dans tout le corps. | Il est situé dans les cellules musculaires. |
| Capacité à se lier | |
| Il a la capacité de se lier avec CO2, NO, CO, O2 et H + | Il a la capacité de se lier à l'O2 |
| Nombre de Hemes | |
| Il a quatre thèmes, un dans chacune des sous-unités | Il y a un hème dans la myoglobine |
| Nombre de molécules d'oxygène | |
| Quatre molécules d'oxygène peuvent se lier à l'hémoglobine | Une seule molécule d'oxygène se lie à la myoglobine |
| Masse moléculaire | |
| Son poids moléculaire est de 64 kDa | Son poids moléculaire est de 16,7 kDa |
| Affinité pour se lier à l'oxygène | |
| Il a une faible affinité pour se lier à l'oxygène | La myoglobine a une forte affinité pour se lier à l'oxygène |
| Concentration dans le sang | |
| Il a une forte concentration en globules rouges | Il a une faible concentration dans le sang |
| Courbe | |
| Il montre la courbe de liaison sigmoïde | Il montre la courbe hyperbolique |
| Aussi connu sous le nom | |
| Il est également connu comme Hb | Il est également connu comme Mb |
| Une fonction | |
| L'hémoglobine lie l'oxygène et est transportée par le sang dans toutes les parties du corps. | La myoglobine transfère l'oxygène aux cellules musculaires uniquement, ce qui fournit une aide au moment de la privation d'oxygène. |
Qu'est-ce que l'hémoglobine?
L'hémoglobine est une protéine de globine à plusieurs sous-unités présentant une structure quaternaire et composée de quatre chaînes polypeptidiques, de deux sous-unités α et de deux β. Chaque chaîne alpha est composée de 144 résidus et chaque chaîne bêta est composée de 146 résidus. Les sous-unités opposées telles que alpha et bêta s'associent plus fortement que les sous-unités similaires alpha-alpha ou bêta-bêta. C'est une métalloprotéine contenant du fer. Dans l'hémoglobine, chacune des quatre sous-unités est attachée à un groupe hème prothétique non protéique, où la molécule d'oxygène se lie. Cela signifie donc que l’hémoglobine peut lier quatre molécules d’oxygène avec quatre groupes hém de chaque chaîne. Il a une faible affinité pour l'oxygène dans son état désoxygéné, mais lorsque la première molécule d'oxygène se lie à l'hémoglobine, il en résulte un changement de structure qui facilite la liaison des autres molécules d'oxygène. Ce processus s'appelle une interaction / coopérativité allostérique (à travers l'espace). L'hémoglobine se trouve en excès dans les globules rouges et leur donne une couleur rouge. Cela implique le transport d'oxygène et de dioxyde de carbone vers ou depuis toutes les parties du corps. Il implique également le métabolisme des érythrocytes et maintient également le pH du sang.
Les types
- Hémoglobine A1 (Hb-A1).
- Hémoglobine A2 (Hb-A2).
- Hémoglobine A3 (Hb-A3).
- Hémoglobine embryonnaire.
- Hémoglobine glycosylée.
- Hémoglobine fœtale (Hb-A1).
Qu'est-ce que la myoglobine?
La myoglobine est une protéine monomère globine qui présente une structure secondaire. Il est composé d'une seule chaîne polynucléotidique composée de 153 résidus. Il possède un groupe de faisceaux unique attaché à sa chaîne polypeptidique unique. Ainsi, une seule molécule d'oxygène peut s'y lier. Mais sa capacité de liaison est supérieure à celle de l'hémoglobine. Elle sert donc de protéine stockant l'oxygène qui se libère pendant le fonctionnement musculaire. Il se trouve dans les cellules musculaires et leur fournit de l'oxygène sur demande. Il aide le corps aux conditions affamées d'oxygène, en particulier dans les conditions anaérobies. Il régule également la température corporelle. La myoglobine n'a aucun type.
Différences Clés
- L'hémoglobine est une protéine de la globine qui transfère l'oxygène des poumons à toutes les parties du corps, tandis que la myoglobine est une protéine de la globine qui transfère de l'oxygène aux cellules musculaires uniquement.
- L'hémoglobine a une structure de tétramère alors que la myoglobine est un monomère de structure.
- L'hémoglobine est composée de 4 chaînes polypeptidiques alors que la myoglobine est composée de la chaîne polypeptidique unique.
- L'hémoglobine est présente dans les globules rouges et la myoglobine dans les muscles
- L'hémoglobine a quatre groupes hèmes et peut donc se lier à quatre molécules d'oxygène, mais la myoglobine a un seul groupe hème et peut donc se lier à une seule molécule d'oxygène, car le groupe hème est le lieu de liaison de l'oxygène.
- L'hémoglobine peut se lier à l'O2, au CO2, au CO, au NO, à l'HBP et à l'H +, tandis que la myoglobine peut se lier à l'O2 uniquement.
- L'hémoglobine a un poids moléculaire de 64 kDa alors que la myoglobine a un poids moléculaire de 16,7 kDa.
- L'hémoglobine a une faible affinité pour se lier à l'oxygène, tandis que la myoglobine a une grande affinité pour se lier à l'oxygène.
- L'hémoglobine intervient dans le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone vers ou depuis toutes les parties du corps, dans le métabolisme des érythrocytes et maintient également le pH du sang, tandis que la myoglobine se trouve dans les cellules musculaires et leur fournit de l'oxygène en fonction des besoins. température corporelle.
Conclusion
De la discussion qui précède, il est conclu que l’hémoglobine est un tétramère composé de quatre chaînes polynucléotidiques et que l’oxygène et le dioxyde de carbone sont transportés dans toutes les parties du corps, tandis que la myoglobine est un monomère composé d’une seule chaîne de nucléotides et que l’oxygène transporté vers les cellules musculaires .
